Introduction

Les hémoglobines normales : structure et rôle

Hémoglobines : structure

Les différentes hémoglobines de la vie de l'homme

Hémoglobines : rôle

Les différentes hémoglobinopathies à la Martinique

Répartition de la drépanocytose

Prise en charge des drépanocytaires

Bibliographie

Chaque molécule d'hémoglobine est composée de quatre chaînes polypeptidiques de globines ; deux chaînes "alpha" a et deux chaînes "non-alpha". Les chaînes non-alpha varient avec l'âge de l'individu. Ainsi, l'hémoglobine fœtale est composée de 2 chaînes a et de 2 chaînes g; après la naissance, les chaînes g sont progessivement remplacées par les chaînes b.

Image en 3D obtenue avec "Protéine explorer" et le Plug-ing "Chime" :http://molvis.sdsc.edu/atlas/atlas.htm, (Windows: I.E. ; Macintosh : Netscape 4.7 max).

En bleu : chaîne beta ; en violet : chaîne beta ; en bleu floride : chaîne alpha ; en vert chaîne alpha

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Les globines, chaînes linéaires de 141 ou 146 acides aminés suivant le cas, sont associées à un groupement de nature non protidique comportant un atome de fer à l'état ferreux : l'hème. C'est au niveau de l'hème, qu'une molécule de dioxygène se fixe de façon réversible. Le fer (en jaune) est lié à l'hème (en blanc) par quatre liaisons de coordination, une cinquième liaison le rattache à un acide aminé de la globine (l'histidine) , la dernière liaison est susceptible de fixer une molécule de dioxygène (en rouge) pour donner l'oxyhémoglobine.

Image : Visualisation de molécules 3D avec le Plug-ing "Chime" : http://www.umass.edu/microbio/chime/hemoglob/ (Windows: I.E. ; Macintosh : Netscape 4.7 max).