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La
drépanocytose
Rôles de
l'hémoglobine
La séquence
d'acides aminés des protéines définit sa structure
primaire, de même que la forme qu'elle adoptera dans l'espace (structure
secondaire et tertiaire). Les quatre chaînes de globines sont stabilisées
par des liaisons non-covalentes.
Chaque globine peut
fixer une molécule de dioxygène. Ainsi comme chaque hémoglobine
comporte quatre globines, elle peut fixer au plus, quatre molécules
de dioxygène.
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Etat
désoxy d'une globine b (en jaune,
l'hème).
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Etat
oxy de la même globine b (en jaune,
l'hème avec sa molécule de dioxygène).
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Chaque globine
contient des segments hélicoïdaux (huit pour la chaine
b), elle peut fixer une molécule
de dioxygène. Chaque chaîne s'oriente de façon
à ce que la surface externe soit riche en acides aminés
hydrophiles, ce qui facilite sa solubilité.
Voir la molécule
d'hémoglobine en 3D, les interactions entre hème
et protéine … Avec le Pluging Chime
sous Netscape 4,7.
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Au niveau des alvéoles
pulmonaires, les hémoglobines fixent le dioxygène. Cette
fixation est favorisée par une pression partielle en O2 (PO2)
élevée. Dans les zones où la PO2
est plus basse, aux niveaux des tissus, elles libèrent le dioxygène.
Ainsi, les hémoglobines parviennent à fournir le dioxygène
nécessaire au métabolisme cellulaire.
La structure quaternaire
en quatre sous-unités (tétramèrique) favorise la
prise en charge et la délivrance du dioxygène. En effet,
les globines isolées sont rapidement saturées à cause
de leur grande affinité pour l'O2, mais elles
le libèrent plus difficilement aux plus basses pressions.
La fonction de transport
du O2 par l'hémoglobine est affectée
par d'autres facteurs comme la température, le pH ou le 2,3 diphosphoglycérate
(2,3 DPG).
Courbe de
dissociation de la myoglobine et de l'hémoglobine.
Les
globines isolées ont une grande affinité pour le
dioxygène. C'est ce que l'on observe pour la myoglobine
du muscle.
La
courbe de dissociation de l'oxygène de l'hémoglobine
a un aspect sigmoïde (en S). Quand la pression partielle
en dixoygène est basse, la pente de la courbe est faible,
l'hémoglobine est peu "disposée" à
prendre en charge la molécule d'oxygène. Elle est
plutôt désoxygénée. Au niveau des tissus,
la perte des premières molécules favorisent la libération
des autres. Au contraire, au niveau alvéolaire, la fixation
d'une molécule de dioxygène sur une sous-unité
favorise "l'appétit pour le
dioxygéne des autres sous-unités.
Ce
comportement fait dire à M. Perutz, prix Nobel pour ces
travaux sur l'hémoglobine :
"Dans une solution, la répartition de l'oxygène
parmi les molécules d'hémoglobines suit donc la
parabole du pauvre et du riche ; "Car à tout homme
qui a, on donnera et il sera dans l'abondance, mais à celui
qui n'a pas, on enlévera même ce qu'il a". Ce
phénomène suggère une communication entre
les hèmes au sein de chaque molécule : les physiologistes
l'ont appelé l'interaction hème-hème."
M.Pérutz,
la structure de l'hémoglobine et le transport respiratoire,
revue Pour la Science N° 16, page 71.
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Quelles sont les caractéristiques
des hémoglobines drépanocytaires et des autres hémoglobines
anormales ?
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